L-Tyrosin Aminosäure feines Pulver

L-Tyrosin Grundlegende Informationen
Produktname: L-Tyrosin
Synonyme: 3- (4-HYDROXYPHENYL) -L-ALANIN; 2-Amino-3- (4-hydroxyphenyl) propansäure; 2-AMINO-3- (P-HYDROXYPHENYL) PROPIONSÄURE; 4-HYDROXYPHENYLALANIN; FEMA 3736; HL-TYR-OH, H-TYR-OH, L-3- [4-HYDROXYPHENYL] ALANIN
CAS: 60-18-4
MF: C9H11NO3
MW: 181,19
EINECS: 200-460-4

Produktkategorien: Inhibitoren; Lebensmittel- und Futtermittelzusatzstoffe; Tyrosin [Tyr, Y]; Aminosäuren; Aminosäuren und Derivate; Alpha-Aminosäuren; Biochemie; Nahrungsergänzungsmittel; L-Aminosäuren; Aminosäuren; NORCURON; Amino

Chemische Eigenschaften von L-Tyrosin
Schmelzpunkt> 300 ° C (dez.) (Lit.)
alpha -11,65º (c = 5, DIL HCL / H2O 50/50)
Dichte 1,34
Brechungsindex -12 ° (C = 5, 1 mol / l HCl)
FEMA 3736
Fp. 176 ° C
Lagertemperatur. Bei RT lagern.
Löslichkeit 1 M HCl: 25 mg / ml
Pulver bilden
pka 2.2 (bei 25 ℃)
Farbe Weiß bis Hellbraun
PH 6,5 (0,1 g / l, H 2 O)
Wasserlöslichkeit 0,45 g / l (25 ºC)
Merck 14,9839
BRN 392441
Stabilität: Stabil. Unverträglich mit starken Oxidationsmitteln, starken Reduktionsmitteln.

Verwendung und Synthese von L-Tyrosin
Tyrosin

Tyrosin ist eine aromatische Aminosäure, die in einer Vielzahl von Proteinen vorkommt und besonders reich an Kaseinmilchprotein, Molekülen mit Phenolgruppen, ist. Die Strukturformel lautet wie folgt:

Tyrosin wird von Li Biqi 1846 aus Kasein, weißem kristallinem Pulver, nadelartigen Kristallen oder Blutplättchen aus dem Wasser gefunden. Die relative Dichte von 1,456 (20 ℃), der isoelektrische Punkt von 5,66, die UV-Absorptionskapazität bei einer Wellenlänge von 274 nm der maximalen Lichtabsorption, die das Phosphomolybdänsäure-Phosphorwolframsäure-Reagens (Folin-Reagens) reduzieren kann. Schmelzpunkt: L-Körper-Zersetzung 290 - 295 ° C (langsames Erhitzen), Zersetzung (schnelles Erhitzen) 314 - 318 ° C, Racemat-Zersetzung 290 - 295 ° C (langsames Erhitzen), Zersetzung (schnelles Erhitzen) 340 ° C. Löslich in Wasser, Alkohol, Säure und Lauge, unlöslich in Ether. Dextroselösung reagiert mit Tyrosinase, um rot zu sein. Laevo Isomer Reibung kann Licht emittieren, wenn bei 170 ℃ mit der Bariumhydroxid-Lösung erhitzt, kann es ein Racemat werden, ortho der phenolischen Hydroxylgruppe des Tyrosin-Moleküls ist anfällig für chemische Reaktion, wenn mit einer Diazoniumsäure gekoppelt, es ist orange- rote Substanz, wenn sie mit siedender verdünnter Essigsäure und Natriumnitrit gekuppelt wird, ist lila oder rot, gelb, wenn sie mit Salpetersäure gekuppelt wird, wenn Schwefelsäure mit Titandioxid reagiert, ist sie dunkelorange. L-Tyrosin ist ein natürlicher Körper, der durch Proteolyse verfeinert wird.
Tyrosin ist eine nicht essentielle Aminosäure, ist das Material einer Vielzahl von Körperprodukten, Tyrosin wird in vivo in eine Vielzahl von biologischen Substanzen über verschiedene Stoffwechselwege wie Dopamin, Adrenalin, Thyroxin und Melaninmohn (Opium) umgewandelt Papaverin. Diese Substanzen und die Steuerung der Neurotransmission und des Metabolismus sind eng miteinander verbunden. Studien zum Tyrosinstoffwechsel helfen, die Pathogenese bestimmter Krankheiten zu verstehen. Beispielsweise ist Urinschwarzsäuresyndrom Tyrosin Stoffwechselstörungen im Zusammenhang, Mangel an Urinschwarzsäureoxidase bei den Patienten verursacht Tyrosin-Metabolit, der Urinschwarzsäure nicht weiter abgebaut werden kann, wenn die Luft aus dem Urin abgegeben wird, wird es schwarz Oxidationssubstanz in der Luft. An dieser Krankheit erkrankt, werden Kinderwindeln, die der Luft ausgesetzt sind, allmählich schwarz, und das lange Zuhause des Urins wird ebenfalls schwarz sein. Albinismus ist auch mit dem Stoffwechsel von Tyrosin befasst, Patienten ohne Tyrosinase machen es den Tyrosin-Metaboliten 3,4-Dihydroxyphenylalanin unmöglich, Melanin zu bilden, so dass die Hauthaare weiß werden.

Tyrosin im menschlichen Stoffwechsel

Tyrosin ist ein Aminosäurebaustein von Proteinen und hat eine Seitenkette mit einem aromatischen Ionisationsring. Tyrosin wird im menschlichen und tierischen Körper durch Hydroxylierung von Phenylalanin gebildet. Es ist keine essentielle Aminosäure.
Der Abbau von Tyrosin wird zuerst durch Tyrosinaminotransferase in der Leber katalysiert und dann in Hydroxyphenylpyruvat umgewandelt. Das Enzym benötigt Coenzym Pyridoxalphosphat. Hydroxyphenylpyruvat durch Hydroxylphenylketonurie Hydroxylase Rolle, während oxidative Decarboxylierung und Metastasierung und der Benzolring ortho-Hydroxylierung der Seitenkette von Pyruvat, um die Urinschwarzsäure (Glyoxylsäure) zu erzeugen. Das Enzym ist ein Protein, das Kupfermetall enthält und Ascorbinsäure und Coenzym benötigt, die molekularen Sauerstoff verbrauchen. Schwarze Säure im Urin in der Urinschwarzsäuredioxygenase (Urinschwarzsäureoxidase) katalysiert die Benzolspaltung unter Bildung von Maleinsäureacetoacetat; Enzym ist ein Protein Eisenmetalle, die Reaktionen erfordern Sauerstoffmolekül beteiligt zu sein. Maleinsäure über die entsprechende Acetoacetat-Isomerase-Rolle in Fumarylacetoacetat benötigt Coenzym Glutathion. Schließlich wird aus der entsprechenden Hydrolase Fumarsäure und Acetylsäure hydrolysiert, so dass Tyrosin sowohl glykogenetische als auch ketogene Aminosäuren darstellt.

Chemische Eigenschaften

Weißer Nadelkristall oder kristallines Pulver, geruchlos, bitterer Geschmack, mp334 4 (Zersetzung) ist unlöslich in Wasser (0,04%, 25 ℃), unlöslich in Ethanol, Ether und Aceton, löslich in verdünnter Säure oder Base. Der isoelektrische Punkt von 5,66.

Verwendet

Für die biochemische Forschung wird es als Aminosäurenernährung in der Medizin zur Behandlung von Kinderlähmung, Enzephalitis, Hyperthyreose und anderen Krankheiten verwendet.
Nahrungsergänzungsmittel. zur Herstellung von L-Dopa-Diiod-Tyrosin. Nach der Aminocarbonyl-Heißreaktion mit Zuckern kann es zu einem besonderen Aroma kommen.
Für Gewebekultur (L-Tyrosin · 2Na · H2O), biochemische Reagenzien, Behandlung von Hyperthyreose. Auch erhältlich als Modulation für die Eldee, Kinderfutter und Nährstoffe von Pflanzenblättern.

Produktgruppe : Aminosäure